詳しい解説
ホフマイスターシリーズ (Hofmeister series) とは、水を構造化させる能力の順にイオンを配列したものである。電解質による水の構造の変化は、タンパク質の溶解度に関する陽イオンおよび陰イオンの影響について研究したドイツの化学者フランツ・ホフマイスターによって初めて解明された[1]。ホフマイスター系列、ホフマイスター順列、ホフマイスター序列、離液順列(りえきじゅんれつ、Lyotropic series)とも呼ばれる。
1888年にホフマイスターは、陰イオンにおいて、塩析に要する最小濃度を比較し、次のような順列を得た。
陽イオンは、陰イオンほど大きな差は無いが、だいたい次のようになる。
- 一価イオン Li+ > Na+ > K+ > Rb+ > Cs+
- 二価イオン Mg2+ > Ca2+ > Sr2+ > Ba2+
ホフマイスターシリーズの仕組みはまだ完全に明らかになっていないが、水そのものの構造というよりは、イオンとタンパク質、イオンと水の相互作用が変化していると考えられている[2]。
効果の大きいイオンは溶液の表面張力を増し、非極性溶質の溶解度を下げる。また水の乱雑さを下げて疎水効果を強めている。
しかし、これらの塩はタンパク質とも直接作用したり、特異的な結合をしたりするものもある。I− や SCN− のような塩溶力の強いイオンはペプチド基を塩溶させてタンパク質を強く変性させ、折りたたまれた構造を伸ばした状態にする。さらにこれらのイオンはベンゼンなどの疎水的な分子とも直接相互作用すると見られている。
参考文献
- ^ Hofmeister, F. (1888) Arch. Exp. Pathol. Pharmacol. 24: 247-260.
- ^ Zhang, Y.; Cremer, P. S. (2006). “Interactions between macromolecules and ions: The Hofmeister series”. Curr. Opin. Chem. Biol. 10 (6): 658–663. DOI: {{#tag:nowiki|10.1016/j.cbpa.2006.09.020}}. PMID 17035073.
関連項目
| タンパク質の四次構造 | |
|---|---|
| 全般 | 球状タンパク質 - 線維状タンパク質 - 膜タンパク質 - コイルドコイル |
| 二量体 | ロイシンジッパー |
| 三量体 | コラーゲン - ヘマグルチニン - オルニチントランスカルバミラーゼ |
| 四量体 | ヘモグロビン - 免疫グロブリンG - アビジン - スペクトリン |
| 六量体 | dnaBヘリカーゼ - ヘモシアニン - グルタミンデヒドロゲナーゼ1 |
| 八量体 | ヌクレオソーム - ヘムエリスリン |
| 微小繊維 | アクチン - チューブリン - 鞭毛 - 性繊毛 - 線毛 |
| 複合体 | 転写開始前複合体 - 免疫グロブリンM - カルボキシソーム |
| 機械 | プロテアソーム - リボソーム - ATP合成酵素 - RNAポリメラーゼ - スプライソソーム |
| ウイルス | カプシド |
| 沈殿 | 塩析 - ホフマイスターシリーズ |
| 分類方法 | 超遠心分離 - 分子排斥クロマトグラフィー |
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ホフマイスターシリーズ
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